La subunidad β de la hemoglobina humana tiene modificaciones postraduccionales (PTM) en las posiciones 2, 9, 10, 13, 18, 45, 51, 60, 67, 83, 88, 94, 121 y 145.
La valina de aminoácidos involucrada en la patologia de la enfermedad en la posición 2 puede ser Ácido N-acetilado, glicosilado y pirúvico iminilado.
La subunidad β está glicosilada en las posiciones 9, 18, 67, 121 y 145 y tiene varios sitios fosforilados, como los residuos de serina en las posiciones 10 y 45 y los residuos de treonina en las posiciones 13, 51 y 88. Los residuos de lisina en las posiciones 60, 83 y 145 están N6-acetiladas. Finalmente, el residuo de cisteína en la posición 94 está S-nitrosilado.
Todos los PTM se encuentran dentro de las regiones desordenadas o flexibles en esta subunidad, que se caracteriza por el siguiente perfil de trastorno / flexibilidad : 1–9 ( 10–13 ) - ( 44–55 ) 56–66 (67-104 ) - ( 120-141 ) 142-147.
Estas observaciones sugieren que, aunque la mutación que produce células falciformes en la subunidad β de Hb sí afecta la predisposición de esta proteína a varias PTM y no solo en el sitio de mutaciónper se , lo que sugiere el posible efecto de esta mutación en la regulación basada en PTM de la funcionalidad de la subunidad β. En otras palabras, dado que la cadena β de Hb es la subunidad directamente implicada en la anemia de células falciformes, el trastorno intrínseco dentro de la región N-terminal de esta proteína podría desempeñar un papel en la enfermedad de células falciformes.
Referencia Bibliográfica
ok 1
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